Al analizar la secuencia de la proteína de pico del nuevo coronavirus, los investigadores de Tartu pronto notaron que en ese sitio crítico donde se supone que la proteína de pico se corta en dos, puede haber tres motivos con una tarea diferente.
Madrid, 3 de noviembre (EuropaPress).- Un estudio reciente realizado por investigadores estonios en la Universidad de Tartu ha proporcionado pistas para frenar la naturaleza agresiva del coronavirus, explicando cómo se activa el coronavirus antes de atacar la célula y qué podría ayudar a impedirlo.
El trabajo, publicado en Scientific Reports, acerca un paso más a comprender por qué la propagación del SARS-CoV-2 ha sido tan rápida y agresiva. El mecanismo de activación del virus estudiado es también un objetivo potencial para el desarrollo de fármacos para el tratamiento de COVID-19.
Una proteína a la que se dirige la proteína de pico del SARS-CoV-2 es la enzima furina que está presente en muchas células del cuerpo humano. La tarea de Furin es escindir proteínas, actuando como tijeras biológicas. Diferentes enzimas afectan a diferentes proteínas. Entre otras proteínas, la furina también escinde la proteína espiga del SARS-CoV-2, eliminando su punta en forma de detector. Después de eso, la parte restante de la proteína de pico comienza a funcionar fusionándose con la membrana celular y permitiendo que el virus ingrese a la célula.
“Muchos virus usan una lógica similar. Tienen un dominio receptor y un dominio de unión, pero usan diferentes enzimas del huésped. Hasta cierto punto, esto también afecta la forma en que funciona el virus en el cuerpo. Diferentes enzimas se expresan en diferentes tejidos. La furina se expresa en todo el cuerpo humano, por lo que el rango de células en las que puede entrar el virus es enorme. Podemos suponer que por eso el virus es particularmente agresivo”, han detallado los investigadores.
La forma en la que las enzimas procesan las proteínas depende de los patrones o motivos lineales cortos de los aminoácidos en la proteína. Las proteínas se componen de 20 aminoácidos diferentes y los motivos lineales cortos de los aminoácidos pueden codificar información biológica importante.
Al analizar la secuencia de la proteína de pico del nuevo coronavirus, los investigadores de Tartu pronto notaron que en ese sitio crítico donde se supone que la proteína de pico se corta en dos, puede haber tres motivos con una tarea diferente. Cuando la propagación del coronavirus se convirtió en una pandemia, decidieron estudiar si estos motivos predichos funcionan en la vida real y cómo pueden afectar el ciclo de vida del virus.
“Ordenamos secuencias de ADN de coronavirus, sintetizamos y separamos las proteínas de las células, creamos mutaciones para detectar sitios sensibles a la furina y para entender cómo los afecta la fosforilación. Hay más de mil aminoácidos en la proteína de pico, pero para este proceso, sólo una pequeña parte es importante. Dedicamos nuestra atención a ese sitio y comenzamos a estudiarlo con más detalle”, han explicado los expertos.
“Lo que fue sorprendente fue la eficacia con la que la furina escindió el motivo de la proteína pico del SARS-CoV-2. En comparación, analizamos los motivos en los virus que causan el MERS y el SARS que son solo ligeramente diferentes: la furina no pudo escindirlos. Otro hallazgo interesante fue que el sitio de escisión estaba rodeado por otros dos motivos cuya fosforilación inhibía por completo la escisión de la proteína de la punta por furina. Estos hallazgos proporcionan nueva información sobre qué procesos pueden afectar el ciclo de vida del virus y por qué el nuevo virus ha tenido más éxito que el anterior”, han detallado los expertos.
